Amino rūgštys yra baltymai, fermentai, hormonai ir neuromediatoriai, kuriuos gamina jūsų kūnas. Visos amino rūgštys turi bendrą struktūrą, susidedančią iš keturių molekulių grupių: centrinės alfa-anglies su vandenilio atomu, aminų grupės, karboksilo grupės ir šoninės grandinės. Jūsų kūnas turi 20 skirtingų rūšių aminorūgščių, kurios yra tapačios, išskyrus jų šonines grandines, kurios skiriasi savo afinitete vandeniui, krūviui ir molekulinei sudėčiai.
Bendroji amino rūgščių struktūra
Amino rūgštys turi vandenilio atomą; teigiamai įkrautą aminų grupę, kurią sudaro vienas azoto ir trys vandenilio atomai; ir neigiamai įkrautą karboksilo grupę, kurioje yra vienas anglies ir du deguonies atomai. Šios molekulės kartu su kintamos šoninės grandinės grupe yra sujungtos su centrine alfa anglimi. Teigiamą aminų grupės krūvį traukia neigiamai įkrauta kitų amino rūgščių karboksilo grupė. Kelių šių aminorūgščių ryšys sudaro aminorūgščių grandinės stuburą. Ši grandinė susilanksto ir sąveikauja su kitų aminorūgščių stuburo šoninėmis grandinėmis, sudarydama trimatį baltymą.
Hidrofobinės amino rūgštys
Šoninė grandinė, kurioje yra ilga angliavandenilių ir vandenilio grandinė, atstums vandenį ir sudarys ryšius su kitomis vandenį atstumiančiomis arba hidrofobinėmis šoninėmis grandinėmis. Ši hidrofobinių aminorūgščių grupė sukuria stabilią, fiziškai patvarią baltymų struktūrą, kuri neištirpsta vandenyje. Kolagenas, struktūrinis baltymas audiniuose, įskaitant jūsų odą, sausgysles ir raiščius, turi palyginti didelę hidrofobinių aminorūgščių dalį. Priešingai, baltymai, kurie liečiasi su vandeniu, pavyzdžiui, hemoglobinas jūsų kraujyje, turi palyginti didelę hidrofilinių arba vandenį traukiančių aminorūgščių dalį.
Amino rūgšties įkrova
Kai kurių aminorūgščių šoninės grandinės turi teigiamą arba neigiamą krūvį, kuris padeda formuoti stiprią sąveiką su priešingai įkrautomis molekulėmis. Pavyzdžiui, ATP, neigiamai įkrautos molekulės, rišamojoje vietoje gali būti daug teigiamai įkrautų aminorūgščių, kurios palengvina stiprų ryšį su baltymu. Šių aminorūgščių elektrinis krūvis taip pat daro jas vandenyje tirpstančius, kurie gali būti būtini tinkamam veikimui. Pvz., Pacientams, sergantiems pjautuvo formos ląstelių anemija, yra mutacija, kai viena iš jų hemoglobino baltymų grandinių turi neigiamą krūvį turinčią aminorūgštį, o ne neigiamai įkrautą aminorūgštį. Tai iškreipia baltymo formą, o raudonieji kraujo kūneliai negali surišti ir pernešti deguonies.
Amino rūgštys su siera
Cisteinas ir metioninas yra dvi amino rūgštys, kurių šoninės grandinės turi sieros. Cisteino sieros molekulė gali prisijungti prie kito cisteino sieros molekulės, sukurdama stiprų ryšį, kuris yra hidrofobinis ir padeda išlaikyti baltymo struktūrinį vientisumą. Keratinas, pagrindinis plaukų ir nagų struktūrinis baltymas, turi daug cisteino amino rūgščių. Nors metionino sieros molekulė negali prisijungti prie kitų sieros, ji padeda palengvinti molekulių perkėlimą metabolizmo procesuose, įskaitant baltymų skilimą ir angliavandenių apykaitą.
